摘要: 采用淀粉或聚丙烯酰胺凝胶电泳方法分析长江中游鲢鱼天然种群11种同工酶约31个基因座位的遗传变异性。在可用于种群遗传结构分析的27个座位中，有4个座位（Ldh－C，idhp－A，Est－1－2）具有多态性。该种群的多态座位比例为14．8％，平均杂合度为0．0451。比较结果表明，鲢鱼天然种群的多态座位比例与人工繁殖种群相似。我们认为，鱼类人工繁殖种群遗传变异性的降低在很大程度上取决于人工繁殖过程中的某些不合理因素，人为地避免或限制这些因素将有利于保持鱼类人工繁殖种群的遗传变异性。

摘要: 重组鲢鱼Cystatin是一种具有明显抑菌活性的半胱氨酸蛋白酶抑制因子,研究其在4℃冷藏条件下的稳定性,可为未来将Cystatin蛋白应用于食品保藏、加工奠定必要的理论和实验基础.本文首先确定鲢鱼重组Cystatin的抑制活性单位,并研究其在4℃贮藏不同时间内的活性变化趋势;同时,分别采用Tricine-SDS-PAGE和Gelatin-Substrate-Active Tricine-SDS-PAGE及凝胶过滤高效液相色谱法,监测该重组Cystatin蛋白的分子降解情况.结果显示:重组0.18 mg/m L(即25 unit/m L)的Cystatin蛋白在4℃、p H=7.0条件下贮存15 d,活性几乎无损失且未发生降解,主要为Mr 20×103蛋白形式;17-21 d内逐步降解为Mr 14×103,但21 d时Cystatin抑制活性仍保持在80%以上;33 d时活性则迅速下降50%,Mr20×103的Cystatin蛋白完全降解,即液相检测图谱中峰2消失,有活性的Mr 14×103形式即峰3降解成低活性的Mr 12.55×103的峰3′,同时降解峰4、峰5、峰6即Mr 6.5×103、Mr 4×103左右的小肽片段比例快速升高,标志Cystatin明显失活.本研究表明,鲢鱼重组Cystatin蛋白在p H=7.0的液体环境中,4℃冷藏稳定性良好,活性及其完整性可保持约30 d.图6参34