摘要: 应用三次离子交换柱层析和一次凝胶过滤从浙江产蝮蛇毒中分离纯化了抗凝血活酶组份。测定出该组份由119个氨基酸残基组成,分子量为15,000道尔顿,等电点为9.4,N—末端为组氨酸。 纯化的抗凝血活酶组份在体外对血浆重钙化时间有显著影响,但不延长血浆凝血酶原时间和凝血酶时间,对纤维蛋白也无溶解作用,极低浓度（0.5微克/毫升）的抗凝组份就能抑制血液凝血活酶的生成。家兔静脉注射抗凝血活酶组份后十分钟,全血凝固时间和血浆重钙化时间均明显延长,但血浆凝血酶原时间、纤维蛋白含量和全血凝块溶解时间却不受影响。 蝮蛇毒抗凝血活酶组份具有磷脂酶A₂活性,但血浆中磷脂的水解似乎并不是血浆凝固延迟的主要原因,很可能是抗凝血活酶组份能够同血浆中凝血活酶组份（磷脂部份）可逆地结合,从而干扰了凝血酶原的活化。

摘要: 蝮蛇毒抗凝血活酶组分及蝗蛇毒、圆斑蝰蛇毒和眼镜蛇毒粗毒,不仅能够水解血浆中的磷脂,而且还能水解完整人红细胞膜和完整人血小板膜上的磷脂。但是五步蛇毒和金环蛇毒粗毒却不能水解完整人血小板膜上的磷脂。 扫描电镜观察表明,由于抗凝血活酶组份和几种蛇毒粗毒的作用,人红细胞和人血小板的形态发生了巨大的变化;人红细胞由正常的双圆盘形变成带刺的小球,人血小板的外形变成蜂窝状。

摘要: 本文报道了丁氏双鳍电鳐（Narcine timlei）电器官烟碱型乙酰胆碱受体蛋白（AChR）的某些生化性质。纯化的AChR经聚丙烯酰胺梯度（4％—30％）凝胶电泳,呈现一个主要蛋白带,经测定,表观分子量为440,000,与¹²⁵I-α-Bgt-AChR复合物的分子量相一致。等电聚焦电泳测得纯化AChR和¹²⁵I-α-BgtAChR的等电点（pI）分别为4.9和5.2;经SDS—聚丙烯酰胺梯度（4％—30％）凝胶电泳,纯化的AChR解离成三个主要亚基蛋白带,它们的表观分子量分别为38,000,42,000和66,000,其中前两个亚基的含量很高,约占总数75％。氨基酸组成分析表明,丁氏双鳍电鳐电器官AChR由18种氨基酸组成,（色氨酸未测定）,其中酸性氨基酸含量很高,占总数的20％以上,说明纯化的AChR是一个复杂结构的酸性蛋白大分子。

摘要: 经sephadex G-75凝胶过滤、QAE-Sephadex A-50和CM-Sephadex C-25离子交换步骤,从湖南产尖吻蝮（Deinagkistrodon acutus）蛇毒中纯化出两个出血毒素,被命名为HaHT-1和HaHT-2。用聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）和SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳鉴定呈单一的蛋白染色带。两个出血毒素的分子量相同,均为 23.5kDa。等电聚焦电泳测定它们的等电点分别为5.6和5.2。HaHT-1和HaHT-2均具有较强的出血活性（MHD分别为0.5和0.8μg）,都有酪蛋白水解活力,无精氨酸酯酶、胆碱酯酶和磷脂酶A₂活力。用CD谱测定HaHT-l和HaHT-2的溶液构象,HaHT-1的α-螺旋、β-折叠和无规卷曲分别为36.9％、35.5％和27.6％,而HaHT-2的α-螺旋、β-折叠和无规卷曲分别为23.4％、31.3％和45.3％。pH的变化对它们构象有影响,在pH2-11范围内,酸性比碱性大。随着酸性或碱性的增加其α-螺旋含量减少,无规卷曲增加,β-折叠结构变化不大。

摘要: 本文报道了斜鳞蛇（Ｐｓｅｕｄｏｘｅｎｏｄｏｎｍａｃｒｏｐｓ）的核型和银带。二倍体数目２ｎ＝３６，其中包括８对大染色体（６对中着丝粒染色体，２对亚中着丝粒染色体）和１０对小染色体。其核仁组织区（ＮＯＲｓ）位于第１对小染色体末端。并采用ＴｄＲ－ＢｒｄＵ处理方法，显示斜鳞蛇复制带，实验证明，用大剂量的胸腺嘧啶核苷（ＴｄＲ）阻断细胞周期，再以ＢｒｄＵ渗入Ｓ期细胞中复制的染色体区域，并显示带纹。同时还对斜鳞蛇的减数分裂进行了观察。